Alanina

La alanina es un aminoácido no esencial utilizado por el organismo para sintetizar proteínas.

Se utiliza en relación con lo siguiente (consulte la inquietud de salud particular para obtener información completa):

Clasificación	Inquietudes de salud
	Hiperplasia prostática benigna (en combinación con glicina y ácido glutámico)
Información científica confiable y relativamente consistente que muestra un beneficio importante para la salud.  Estudios contradictorios, insuficientes o preliminares que sugieren la existencia de algún beneficio para la salud, aunque sea mínimo.  La hierba está respaldada principalmente por el uso tradicional, o bien, la hierba o el suplemento tienen poco respaldo científico o presentan un beneficio mínimo para la salud.

¿Dónde se encuentra?

Al igual que ocurre con los demás aminoácidos, la carne, el pollo, el pescado, los huevos y los productos lácteos son excelentes fuentes de alanina. Algunos alimentos de origen vegetal ricos en proteínas también aportan alanina.

Tipos de Aminoácidos

Aminoácidos no polares.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones.
Alanina.	Ala	A	-CH3	Puede encontrarse tanto en el interior como en el exterior de las proteínas, dado su pequeño tamaño. Es prácticamente inerte y es el aminoácido más abundante.
Valina.	Val	V		Suelen encontrarse en el interior de las proteínas porque son más grandes que la alanina. Son inertes pero juegan un papel importante en el plegamiento porque generan interacciones hidrofóbicas.
Leucina.	Leu	L
Isoleucina.	Ile	I		Igual que los anteriores, y además la sustitución asimétrica en C3 da estereoisómeros.
Metionina.	Met	M	-CH2-CH2-S-CH3	Es el primero en el ARNm. El azufre puede reaccionar con metales y formar enlaces de coordinación, aunque es bastante inactivo.
Prolina.	Pro	P		Es un iminoácido. Su estructura rígida interfiere mucho en el plegamiento de las proteínas y obliga a la formación de los codos ð. No es reactivo.
Fenilalanina.	Phe	F		Sus anillos aromáticos son extremadamente apolares y están sepultados en el interior de las proteínas. Dado su tamaño, sobre todo el triptófano, se usan como espaciadores en la estructura proteica.
Triptófano.	Trp	W

Aminoácidos polares.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones.
Glicina.	Gly	G	-H	Es el único que no tiene estereoisómeros. Está muy conservado y se puede encontrar en cualquier sitio porque permite todas las conformaciones normales y algunas muy raras. Aunque la cadena es apolar, la molécula entera sí es polar, por lo que se incluye aquí.
Serina.	Ser	S	-CH2OH	Puede formar enlaces de hidrógeno y su fosforilación regula la actividad enzimática. El grupo hidroxilo es muy reactivo en ciertos centros activos, pero normalmente se encara al agua para permitir la solubilidad de la proteína.
Treonina.	Thr	T	-CHOH-CH3	Como la anterior pero no tan reactivo y más hacia el interior. Tiene estereoisómeros adicionales en C3.
Asparagina o asparragina.	Asn	N	-CH2-CO-NH2	Aminas derivadas de aminoácidos ácidos. También forman enlaces de hidrógeno y aumentan la solubilidad.
Glutamina.	Gln	Q	CH2-CH2-CO-NH2
Tirosina.	Tyr	Y		Débilmente ácido como el fenol (pKR = 10,46). Se encuentra en centros activos.
Cisteína.	Cys	C	-CH2-SH	Es el aminoácido más reactivo. Forma los puentes disulfuro para estabilizar la estructura de la proteína, dando un aminoácido doble llamado cistina. Puede ser ácido (pKR = 8,37).

Aminoácidos cargados.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones. Todos se encuentran siempre hacia el exterior de las proteínas, porque su carga les impide estar en otro sitio a no ser que se baje la constante dieléctrica del medio, como en los centros activos (1 Introducción).
Lisina.	Lys	K	-CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3	Forma las bases de Schiff (recordar el retinol en 3 Lípidos). El pKR es 10,54.
Arginina.	Arg	R		La forma desprotonada es una base bastante fuerte (pKR = 12,48). La forma protonada se estabiliza por resonancia como se ve a la izquierda.
Histidina.	His	H		Aminoácido raro que se suele encontrar en el centro activo de las enzimas. El anillo de imidazol protonado se estabiliza por resonancia entre las dos formas dibujadas a la izquierda. El pKR es 6,0, con lo que a pH fisiológico y en solución acuosa hay 10 veces más forma desprotonada que protonada, pero en los centros activos puede estar en cualquier forma (ver 1 Introducción).
Ácido aspártico.	Asp	D	-CH2-COO-	Se encuentra en el centro activo de las enzimas ATPasas.
Ácido glutámico.	Glu	E	-CH2-CH2-COO-	También se encuentra en algún centro activo.

Aminoácidos Críticos para el crecimiento y Prevención de la Obesidad

Funcional aminoácidos juegan un papel fundamental en el desarrollo de los animales y los seres humanos, según un científico de Investigación Cooperativa de Texas. En un artículo de revista que aparece en la Sociedad Americana para la Nutrición (Avances en Nutrición 1:31-37, 2010), el Dr. Wu Guoyao, Cooperativa de nutrición animal y compañero de facultad de investigación senior en el departamento de Ciencia Animal de Texas A & M University, pide que se los científicos a "pensar fuera de la caja" y poner más énfasis en esta área de estudio. Período de investigación de Wu descubrió que la arginina, un aminoácido, contribuye muchos beneficios positivos en el crecimiento y el desarrollo embrionario en los cerdos, ovejas y ratas. La arginina también ayuda en la lucha contra la obesidad.Wu ha identificado esto como un área importante para la investigación ampliada sobre los nuevos aminoácidos y la salud.

"Actualmente en los EE.UU., más del 60 por ciento de los adultos tienen sobrepeso o son obesos", dijo."A nivel mundial, más de 300 millones de adultos son obesos y más de mil millones tienen sobrepeso. Además, un gran número de niños en los EE.UU. y otros países tienen sobrepeso o son obesos. Las necesidades más urgentes de la nueva investigación en aminoácidos y la salud son los los roles funcionales de los aminoácidos en el tratamiento y prevención de la obesidad y sus disfunciones cardiovasculares asociadas. " Wu también dijo que la suplementación dietética con arginina puede ayudar a mejorar la calidad de la carne de los cerdos antes de la masacre.

Los dos principales descubrimientos científicos en el campo de los aminoácidos y la salud en las últimas dos décadas son la síntesis de óxido nítrico a partir de la arginina y el papel de los aminoácidos en la señalización celular.

El surgimiento de un Nuevo Aminoácido

Hace tres mil millones de años, un nuevo aminoácido fue añadido al alfabeto de 20 que normalmente compone las proteínas en los organismos de hoy en día. Ahora, unos investigadores en la Universidad de Yale y en la Universidad de Tokio han averiguado algunas cosas sobre cómo llegó este raro aminoácido (y también otros) a formar parte de la "receta" para la síntesis de proteínas.

El extraño aminoácido que los investigadores han estudiado, la pirrolisina, es un ejemplo extremo de un aminoácido que evolucionó para servir a un propósito muy específico.

El alfabeto de los aminoácidos conforma el lenguaje de las proteínas. Cuando el código genético fue descifrado hace cuatro décadas, los científicos creían que no había más de 20 "letras" de aminoácidos que coincidieran universalmente con las partes de ácido nucleico del código de las proteínas. Pero, como en muchos alfabetos, el lenguaje de las proteínas tiene letras con modificaciones, como las marcas de los acentos, y que modifican su uso.

Cuando las células sintetizan las proteínas, dos moléculas altamente coordinadas se aseguran de que se añada el aminoácido correcto en la creciente cadena de la proteína. Estas dos moléculas son muy específicas para los aminoácidos que "manejan", y son codificadas directamente en el genoma. Los 20 aminoácidos son incorporados en las proteínas de esta manera. Sin embargo, sólo han sido descubiertos dos aminoácidos no comunes, entre ellos la pirrolisina, que sigan este patrón.

En la mayoría de los casos, un aminoácido inusual en las proteínas (como las letras con la marca de acento) es el resultado de la modificación de uno de los 20 aminoácidos estándar, después de que se haya unido a la cadena proteica. Muchas proteínas humanas son modificadas de esta manera, y las deficiencias en estas modificaciones están relacionadas con miríadas de enfermedades humanas, incluyendo al cáncer, la neurodegeneración y los trastornos del metabolismo.

La pirrolisina ha demostrado ser especial porque representa un aminoácido no común que es incorporado durante la síntesis proteica normal. Ésta es la diferencia fundamental que hace tan interesante y valiosa a la pirrolisina para los biólogos moleculares. Abre las puertas para manipular el código genético.

La pirrolisina es tan rara que ha sido hallada tan sólo en siete organismos, específicamente microbios. Cada uno de ellos evolucionó en un entorno inusual.