Tipos de Aminoácidos

Aminoácidos no polares.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones.
Alanina.	Ala	A	-CH3	Puede encontrarse tanto en el interior como en el exterior de las proteínas, dado su pequeño tamaño. Es prácticamente inerte y es el aminoácido más abundante.
Valina.	Val	V		Suelen encontrarse en el interior de las proteínas porque son más grandes que la alanina. Son inertes pero juegan un papel importante en el plegamiento porque generan interacciones hidrofóbicas.
Leucina.	Leu	L
Isoleucina.	Ile	I		Igual que los anteriores, y además la sustitución asimétrica en C3 da estereoisómeros.
Metionina.	Met	M	-CH2-CH2-S-CH3	Es el primero en el ARNm. El azufre puede reaccionar con metales y formar enlaces de coordinación, aunque es bastante inactivo.
Prolina.	Pro	P		Es un iminoácido. Su estructura rígida interfiere mucho en el plegamiento de las proteínas y obliga a la formación de los codos ð. No es reactivo.
Fenilalanina.	Phe	F		Sus anillos aromáticos son extremadamente apolares y están sepultados en el interior de las proteínas. Dado su tamaño, sobre todo el triptófano, se usan como espaciadores en la estructura proteica.
Triptófano.	Trp	W

Aminoácidos polares.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones.
Glicina.	Gly	G	-H	Es el único que no tiene estereoisómeros. Está muy conservado y se puede encontrar en cualquier sitio porque permite todas las conformaciones normales y algunas muy raras. Aunque la cadena es apolar, la molécula entera sí es polar, por lo que se incluye aquí.
Serina.	Ser	S	-CH2OH	Puede formar enlaces de hidrógeno y su fosforilación regula la actividad enzimática. El grupo hidroxilo es muy reactivo en ciertos centros activos, pero normalmente se encara al agua para permitir la solubilidad de la proteína.
Treonina.	Thr	T	-CHOH-CH3	Como la anterior pero no tan reactivo y más hacia el interior. Tiene estereoisómeros adicionales en C3.
Asparagina o asparragina.	Asn	N	-CH2-CO-NH2	Aminas derivadas de aminoácidos ácidos. También forman enlaces de hidrógeno y aumentan la solubilidad.
Glutamina.	Gln	Q	CH2-CH2-CO-NH2
Tirosina.	Tyr	Y		Débilmente ácido como el fenol (pKR = 10,46). Se encuentra en centros activos.
Cisteína.	Cys	C	-CH2-SH	Es el aminoácido más reactivo. Forma los puentes disulfuro para estabilizar la estructura de la proteína, dando un aminoácido doble llamado cistina. Puede ser ácido (pKR = 8,37).

Aminoácidos cargados.	Código de tres letras.	Código de una letra.	Cadena lateral.	Observaciones. Todos se encuentran siempre hacia el exterior de las proteínas, porque su carga les impide estar en otro sitio a no ser que se baje la constante dieléctrica del medio, como en los centros activos (1 Introducción).
Lisina.	Lys	K	-CH2-CH2-CH2-CH2-+NH3	Forma las bases de Schiff (recordar el retinol en 3 Lípidos). El pKR es 10,54.
Arginina.	Arg	R		La forma desprotonada es una base bastante fuerte (pKR = 12,48). La forma protonada se estabiliza por resonancia como se ve a la izquierda.
Histidina.	His	H		Aminoácido raro que se suele encontrar en el centro activo de las enzimas. El anillo de imidazol protonado se estabiliza por resonancia entre las dos formas dibujadas a la izquierda. El pKR es 6,0, con lo que a pH fisiológico y en solución acuosa hay 10 veces más forma desprotonada que protonada, pero en los centros activos puede estar en cualquier forma (ver 1 Introducción).
Ácido aspártico.	Asp	D	-CH2-COO-	Se encuentra en el centro activo de las enzimas ATPasas.
Ácido glutámico.	Glu	E	-CH2-CH2-COO-	También se encuentra en algún centro activo.